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【24h】

Kinetic analysis of the RNA-dependent adenosinetriphosphatase activity of DbpA, an Escherichia coli DEAD protein specific for 23S ribosomal RNA

机译：对23S核糖体RNA特异的大肠杆菌DEAD蛋白DbpA的RNA依赖性腺苷三磷酸酶活性的动力学分析

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The adenosinetriphosphatase (ATPase) activity of the Escherichia coli DEAD protein DbpA is unusual in that it is specifically stimulated by 23S ribosomal RNA (rRNA). A coupled spectroscopic ATPase assay was used to investigate the interaction of DbpA with RNA and ATP. A 153-base fragment of domain V of 23S rRNA is kinetically identical to intact, native rRNA in activating DbpA: k(cat) = 600 min(-1), K-app(RNA) 10 nM, and K-m(ATP) = 120 mu M. The ATPase turnover in the absence of RNA is 0.25 min(-1). Fragments of 23S rRNA lacking this site (nucleotides 2454-2606) are essentially inactive, as are other RNAs such as poly(A) and tRNA. The relative RNA specificity of DbpA ranges from 10(3) to 10(6) [k(max)/K-app(RNA)]. The interaction with this small RNA fragment was further investigated with regard to stoichiometry, pH, salt and temperature. DbpA is not activated by E. coli ribosomes, nor by large subunits, while denatured ribosomes stimulate full ATPase activity. Taken together with the tight, site-specific binding to naked, unmodified 23S rRNA, this suggests a role for DbpA in ribosome biogenesis rather than translation. [References: 56]
机译：大肠杆菌DEAD蛋白DbpA的腺苷三磷酸酶（ATPase）活性是不寻常的，因为它被23S核糖体RNA（rRNA）特异性刺激。耦合光谱ATPase分析用于研究DbpA与RNA和ATP的相互作用。 23S rRNA结构域V的153个碱基的片段在动力学上与完整的天然rRNA在激活DbpA方面动力学相同：k（cat）= 600 min（-1），K-app（RNA）10 nM，Km（ATP）= 120μM。在不存在RNA的情况下，ATPase的周转时间为0.25 min（-1）。缺少该位点的23S rRNA片段（核苷酸2454-2606）基本上是无活性的，其他RNA（例如poly（A）和tRNA）也没有活性。 DbpA的相对RNA特异性为10（3）至10（6）[k（max）/ K-app（RNA）]。关于化学计量，pH，盐和温度，进一步研究了与该小RNA片段的相互作用。 DbpA既不会被大肠杆菌核糖体激活，也不会被大的亚基激活，而变性的核糖体则刺激完整的ATPase活性。再加上与裸露的未修饰的23S rRNA的紧密，位点特异性结合，这表明DbpA在核糖体生物发生而非翻译中的作用。 [参考：56]

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