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Designing pH induced fold switch in proteins

机译：设计蛋白质中pH诱导的倍数转换

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This work investigates the computational design of a pH induced protein fold switch based on a self-consistent mean-field approach by identifying the ensemble averaged characteristics of sequences that encode a fold switch. The primary challenge to balance the alternative sets of interactions present in both target structures is overcome by simultaneously optimizing two foldability criteria corresponding to two target structures. The change in pH is modeled by altering the residual charge on the amino acids. The energy landscape of the fold switch protein is found to be double funneled. The fold switch sequences stabilize the interactions of the sites with similar relative surface accessibility in both target structures. Fold switch sequences have low sequence complexity and hence lower sequence entropy. The pH induced fold switch is mediated by attractive electrostatic interactions rather than hydrophobic-hydrophobic contacts. This study may provide valuable insights to the design of fold switch proteins. (C) 2015 AIP Publishing LLC.
机译：这项工作通过确定编码折叠开关序列的整体平均特征，研究了基于自洽均值场方法的pH诱导的蛋白质折叠开关的计算设计。通过同时优化对应于两个目标结构的两个可折叠性标准，克服了平衡两个目标结构中存在的交互作用的替代集合的主要挑战。通过改变氨基酸上的残留电荷来模拟pH的变化。倍数转换蛋白的能量分布被发现是双重漏斗状的。折叠开关序列稳定了两个靶结构中具有相似相对表面可及性的位点的相互作用。折叠开关序列具有较低的序列复杂度，因此具有较低的序列熵。 pH诱导的倍数转换是通过有吸引力的静电相互作用而不是疏水-疏水接触来介导的。这项研究可能为折叠开关蛋白的设计提供有价值的见解。 （C）2015 AIP Publishing LLC。

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