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首页> 外文期刊>The journal of physical chemistry, A. Molecules, spectroscopy, kinetics, environment, & general theory >Antibiotic Binding to Dizinc beta-Lactamase L1 from Stenotrophomonas maltophilia: SCC-DFTB/CHARMM and DFT Studies
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Antibiotic Binding to Dizinc beta-Lactamase L1 from Stenotrophomonas maltophilia: SCC-DFTB/CHARMM and DFT Studies

机译：嗜麦芽窄食单胞菌对Dizincβ-内酰胺酶L1的抗生素结合：SCC-DFTB / CHARMM和DFT研究

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A dizinc beta-lactamase (L1 from Stenotrophomonas maltophilia) complexed with an antibiotic compound (moxalactam) has been studied using a hybrid quantum mechanical/molecular mechanical (QM/MM) approach. The QM region is described by the self-consistent charge-density functional tight binding (SCC-DFTB) model while the MM by CHARMM. The Michaelis complex, which is constructed from a recent X-ray structure of the L1 enzyme with the hydrolyzed moxalactam, is simulated by molecular dynamics. The simulation yields valuable insights into substrate-enzyme interaction, whose implications in the enzyme catalysis are discussed. Finally, the QM/MM results are compared with a high-level density functional theory study of a truncated active-site model and the agreement provides strong support for the SCC-DFTB treatment of the QM region.
机译：已使用混合量子力学/分子机械（QM / MM）方法研究了与抗生素化合物（莫拉西坦）复合的二锌β-内酰胺酶（来自嗜麦芽单胞菌的L1）。 QM区域由自洽电荷密度功能紧密绑定（SCC-DFTB）模型描述，而MM由CHARMM描述。通过分子动力学模拟由最近的L1酶的X射线结构和水解的内酰胺组成的Michaelis配合物。该模拟产生了对底物-酶相互作用的有价值的见解，并讨论了其在酶催化中的意义。最后，将QM / MM结果与截短的活动位点模型的高级密度泛函理论研究进行了比较，该协议为QM地区的SCC-DFTB处理提供了有力的支持。

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