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F-19-NMR reveals metal and operator-induced allostery in MerR

机译：F-19-NMR在MerR中揭示金属和操纵子诱导的变构

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Metalloregulators of the MerR family activate transcription upon metal binding by underwinding the operator-promoter DNA to permit open complex formation by pre-bound RNA polymerase. Historically, MerR's allostery has been monitored only indirectly via nuclease sensitivity or by fluorescent nucleotide probes and was very specific for Hg(II), although purified MerR binds several thiophilic metals. To observe directly MerR's ligand-induced behavior we made 2-fluorotyrosine-substituted MerR and found similar, minor changes in F-19 chemical shifts of tyrosine residues in the free protein exposed to Hg(II), Cd(II) or Zn(II). However, DNA binding elicits large chemical shift changes in MerR's tyrosine residues and in DNA-bound MerR Hg(II) provokes changes very distinct from those of Cd(II) or Zn(II). These chemical shift changes and other biophysical and phenotypic properties of wild-type MerR and relevant mutants reveal elements of an allosteric network that enables the coordination state of the metal binding site to direct metal-specific movements in the distant DNA binding site and the DNA-bound state also to affect the metal binding domain. (c) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：MerR家族的金属调节剂通过绕过操纵子-启动子DNA来激活金属结合后的转录，从而允许通过预结合的RNA聚合酶形成开放的复合物。从历史上看，尽管纯化的MerR结合了几种亲硫金属，但MerR的构象只能通过核酸酶敏感性或荧光核苷酸探针间接监测，并且对Hg（II）非常特异。为了直接观察MerR的配体诱导的行为，我们制备了2-氟酪氨酸取代的MerR，并发现暴露于Hg（II），Cd（II）或Zn（II）的游离蛋白中酪氨酸残基的F-19化学位移具有相似的微小变化）。但是，DNA结合引起MerR的酪氨酸残基发生较大的化学位移变化，而与DNA结合的MerR Hg（II）引起的变化与Cd（II）或Zn（II）的变化非常不同。野生型MerR和相关突变体的这些化学位移变化以及其他生物物理和表型特性揭示了变构网络的元素，该变构网络使金属结合位点的协调状态能够指导遥远的DNA结合位点和DNA-结合状态也影响金属结合域。 （c）2007 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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