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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Sequence and structural determinants of strand swapping in cadherin domains: Do all cadherins bind through the same adhesive interface?
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Sequence and structural determinants of strand swapping in cadherin domains: Do all cadherins bind through the same adhesive interface?

机译：钙粘蛋白域中链交换的序列和结构决定因素：所有钙粘蛋白是否通过相同的粘附界面结合？

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Cadherins are cell surface adhesion proteins important for tissue development and integrity. Type I and type II, or classical, cadherins form adhesive dimers via an interface formed through the exchange, or '' swapping '', of the N-terminal beta-strands from their membrane-distal EC1 domains. Here, we ask which sequence and structural features in EC1 domains are responsible for beta-strand swapping and whether members of other cadherin families form similar strand-swapped binding interfaces. We created a comprehensive database of multiple alignments of each type of cadherin domain. We used the known three-dimensional structures of classical cadherins to identify conserved positions in multiple sequence alignments that appear to be crucial determinants of the cadherin domain structure. We identified features that are unique to EC1 domains. On the basis of our analysis, we conclude that all cadherin domains have very similar overall folds but, with the exception of classical and desmosomal cadherin EC1 domains, most of them do not appear to bind through a strand-swapping mechanism. Thus, non-classical cadherins that function in adhesion are likely to use different protein-protein interaction interfaces. Our results have implications for the evolution of molecular mechanisms of cadherin-mediated adhesion in vertebrates. (c) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：钙黏着蛋白是对组织发育和完整性重要的细胞表面粘附蛋白。 I型和II型或经典的钙黏着蛋白通过N末端β链从其膜远端EC1结构域交换或“交换”而形成的界面形成粘合二聚体。在这里，我们问EC1域中的哪些序列和结构特征负责β链交换，以及其他钙粘蛋白家族成员是否形成相似的链交换结合界面。我们创建了一个全面的数据库，其中包含每种钙粘蛋白域的多种比对。我们使用经典钙粘蛋白的已知三维结构来识别多个序列比对中的保守位置，这些序列似乎是钙粘蛋白结构域结构的关键决定因素。我们确定了EC1域独有的功能。根据我们的分析，我们得出结论，所有钙粘蛋白域均具有非常相似的整体折叠，但是，除了经典和桥粒钙粘蛋白EC1域外，它们大多数似乎都不通过链交换机制结合。因此，在粘附中起作用的非经典钙粘着蛋白可能使用不同的蛋白质-蛋白质相互作用界面。我们的研究结果对脊椎动物钙粘蛋白介导的黏附分子机制的演变具有重要意义。 （c）2008 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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