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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Two-step nucleation of amyloid fibrils: Omnipresent or not?
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Two-step nucleation of amyloid fibrils: Omnipresent or not?

机译：淀粉样蛋白纤维的两步成核：无处不在吗？

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Amyloid protein fibrils feature in various diseases and nanotechnological products. Currently, it is debated whether they nucleate in one step (i.e., directly from the protein solution) or in two steps (step one being the appearance of nonfibrillar oligomers in the solution and step two being the oligomer conversion into fibrils). We employ nucleation theory to gain insight into the idiosyncrasy of two-step fibril nucleation and to determine the conditions under which this process can take place. Presenting an expression for the rate of two-step fibril nucleation, we use it to qualitatively describe experimental data for two-step nucleated amyloid-β fibrils. Our analysis helps in understanding why, in some experiments, oligomers rather than fibrils form and remain structurally unchanged and why, in others, the oligomers convert into fibrils.
机译：淀粉样蛋白原纤维存在于各种疾病和纳米技术产品中。目前，人们争论它们是在一个步骤中（即直接从蛋白质溶液中）成核还是在两个步骤中成核（第一步骤是溶液中非原纤维状低聚物的出现，第二步骤是低聚物转化为原纤维）。我们采用成核理论来深入了解两步原纤维成核的特质，并确定该过程可以发生的条件。提出了两步原纤维成核速率的表达式，我们用它来定性描述两步有核淀粉样β-原纤维的实验数据。我们的分析有助于理解为什么在某些实验中，低聚物而不是原纤维形成并在结构上保持不变，以及为什么在其他实验中，低聚物转化为原纤维。

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