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Proximity-dependent biotinylation mediated by TurboID to identify protein-protein interaction networks in yeast

机译：由涡轮化介导的接近依赖性生物素化，以鉴定酵母中的蛋白质 - 蛋白质相互作用网络

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The use of proximity-dependent biotinylation assays coupled to mass spectrometry (PDB-MS) has changed the field of protein-protein interaction studies. However, despite the recurrent and successful use of BioID-based protein-protein interactions screening in mammalian cells, the implementation of PDB-MS in yeast has not been effective. Here, we report a simple and rapid approach in yeast to effectively screen for proximal and interacting proteins in their natural cellular environment by using TurboID, a recently described version of the BirA biotin ligase. Using the protein arginine methyltransferase Rmt3 and the RNA exosome subunits, Rrp6 and Dis3, the application of PDB-MS in yeast by using TurboID was able to recover protein-protein interactions previously identified using other biochemical approaches and provided new complementary information for a given protein bait. The development of a rapid and effective PDB assay that can systematically analyze protein-protein interactions in living yeast cells opens the way for large-scale proteomics studies in this powerful model organism.
机译：使用耦合到质谱（PDB-MS）接近依赖性生物素化测定法的已改变的蛋白 - 蛋白相互作用研究的领域。然而，尽管经常和成功使用基于BioID蛋白质 - 蛋白质相互作用在哺乳动物细胞中筛选的，PDB-MS的酵母实施没有得到有效。在这里，我们通过使用TurboID，比拉的最近描述版本生物素连接酶在酵母中的简单和快速的方法报告有效屏幕近端和互动在它们的天然细胞环境中的蛋白质。使用蛋白质精氨酸甲基Rmt3和RNA外来体亚基，Rrp6和DIS3，PDB-MS的在酵母中，通过使用TurboID能够恢复使用其它生物化学方法和提供新的补充信息以前鉴定的蛋白质 - 蛋白质相互作用对于给定的蛋白质的应用饵。快速有效的检测PDB，可以系统地分析活酵母细胞中的蛋白质 - 蛋白质相互作用的发展打开了在这个强大的模式生物的大规模蛋白质组学研究的方式。

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