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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Arginine 116 stabilizes the entrance to the metal ion-binding site of the MntC protein
【24h】

Arginine 116 stabilizes the entrance to the metal ion-binding site of the MntC protein

机译：精氨酸116稳定MntC蛋白金属离子结合位点的入口

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The cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 imports Mn2+ ions via MntCAB, an ABC transport system that is expressed at submicromolar Mn2+ concentrations. The structures of the wild type (WT) and a site-directed mutant of the MntC solute-binding protein have been determined at 2.7 and 3.5 angstrom resolution, respectively. The WT structure is significantly improved over the previously determined structure (PDB entry 1xvl), showing improved Mn2+ binding site parameters, disulfide bonds in all three monomers and ions bound to the protein surface, revealing the role of Zn2+ ions in the crystallization liquor. The structure of MntC reveals that the active site is surrounded by neutral-to-positive electrostatic potential and is dominated by a network of polar interactions centred around Arg116. The mutation of this residue to alanine was shown to destabilize loops in the entrance to the metal-ion binding site and suggests a possible role in MntC function.
机译：蓝藻Synechocystis sp。 PCC 6803通过MntCAB导入Mn2 +离子，MntCAB是一种以亚微摩尔Mn2 +浓度表达的ABC传输系统。已分别以2.7和3.5埃的分辨率确定了野生型（WT）和MntC溶质结合蛋白的定点突变体的结构。 WT结构比先前确定的结构（PDB条目1xvl）显着改善，显示出改善的Mn2 +结合位点参数，所有三个单体中的二硫键以及结合到蛋白质表面的离子，从而揭示了Zn2 +离子在结晶液中的作用。 MntC的结构表明，活性位点被中性到正性静电势包围，并且被以Arg116为中心的极性相互作用网络所支配。该残基向丙氨酸的突变显示出使金属离子结合位点入口处的环不稳定，并暗示了其在MntC功能中的可能作用。

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