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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Structure of the Yersinia pestis tip protein LcrV refined to 1.65 angstrom resolution
【24h】

Structure of the Yersinia pestis tip protein LcrV refined to 1.65 angstrom resolution

机译：鼠疫耶尔森氏菌尖端蛋白LcrV的结构精制到1.65埃分辨率

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The human pathogen Yersinia pestis requires the assembly of the type III secretion system (T3SS) for virulence. The structural component of the T3SS contains an external needle and a tip complex, which is formed by LcrV in Y. pestis. The structure of an LcrV triple mutant (K40A/D41A/K42A) in a C273S background has previously been reported to 2.2 angstrom resolution. Here, the crystal structure of LcrV without the triple mutation in a C273S background is reported at a higher resolution of 1.65 angstrom. Overall the two structures are similar, but there are also notable differences, particularly near the site of the triple mutation. The refined structure revealed a slight shift in the backbone positions of residues Gly28-Asn43 and displayed electron density in the loop region consisting of residues Ile46-Val63, which was disordered in the original structure. In addition, the helical turn region spanning residues Tyr77-Gln95 adopts a different orientation.
机译：人类病原体鼠疫耶尔森氏菌需要组装III型分泌系统（T3SS）才能达到毒性。 T3SS的结构组件包含一个外部针头和一个尖端复合物，该复合物由鼠疫耶尔森氏菌中的LcrV形成。先前已报道在C273S背景下LcrV三重突变体（K40A / D41A / K42A）的结构分辨率为2.2埃。在这里，据报道在C273S背景中没有三重突变的LcrV的晶体结构的高分辨率为1.65埃。总体而言，这两个结构相似，但也存在显着差异，尤其是在三重突变位点附近。精制的结构揭示了残基Gly28-Asn43的骨架位置略有偏移，并在由残基Ile46-Val63组成的环区域显示了电子密度，该结构在原始结构中是无序的。另外，跨越残基Tyr77-Gln95的螺旋转弯区域采用不同的方向。

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