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首页> 外文期刊>Biochimica et biophysica acta: BBA: International journal of biochemistry, biophysics and molecular biololgy. Proteins and Proteomics >Proteomics of b2-microglobulin amyloid fibrils
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Proteomics of b2-microglobulin amyloid fibrils

机译：b2-微球蛋白淀粉样蛋白原的蛋白质组学

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Knowledge on the chemical structure of beta(2)-microglobulin in natural amyloid fibrils is quite limited because of the difficulty in obtaining tissue samples suitable for biochemical studies. We have reviewed the available information on the chemical modifications and we present new data of beta(2)-microglobulin extracted from non-osteotendinous tissues. beta(2)-microglobulin can accumulate in these compartments after long-term haemodialysis but rarely forms amyloid deposits. We confirm that truncation at the N-terminus is an event specific to beta(2)-microglobulin derived from fibrils but is not observed in the beta(2)-microglobutin from plasma or from the insoluble non-fibrillar material deposited in the heart and spleen. We also confirm the partial deamidation of Asn 17 and Asn 42, as well as the oxidation of Met 99 in fibrillar beta(2)-microglobulin. Other previously reported chemical modifications cannot be excluded, but should involve less than 1-2% of the intact molecule. (c) 2005 Elsevier B.V. All rights reserved.
机译：由于难以获得适用于生化研究的组织样品，因此对天然淀粉样原纤维中β（2）-微球蛋白的化学结构的了解非常有限。我们已经审查了有关化学修饰的可用信息，并且我们提出了从非骨胶原组织中提取的β（2）-微球蛋白的新数据。长期血液透析后，β（2）-微球蛋白可积聚在这些隔室中，但很少形成淀粉样蛋白沉积物。我们确认，在N端截短是源自于原纤维的beta（2）-微球蛋白特有的事件，但未从血浆或沉积于心脏和心脏的不溶性非原纤维物质的beta（2）-微球蛋白中观察到。脾。我们还确认Asn 17和Asn 42的部分脱酰胺，以及原纤维β（2）-微球蛋白中Met 99的氧化。不能排除其他先前报道的化学修饰，但应少于完整分子的1-2％。 （c）2005 Elsevier B.V.保留所有权利。

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