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首页> 外文期刊>Amino acids >Cyclic RGD peptides interfere with binding of the Helicobacter pylori protein CagL to integrins α_vβ3 and α5β1
【24h】

Cyclic RGD peptides interfere with binding of the Helicobacter pylori protein CagL to integrins α_vβ3 and α5β1

机译：环状RGD肽会干扰幽门螺杆菌CagL与整合素α_vβ3和α5β1的结合

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The human pathogen Helicobacter pylori that may cause different gastric diseases exploits integrins for infection of gastric cells. The H. pylori protein CagL present on the outer region of the type IV secretion pilus contains an RGD sequence (-Arg-Gly-Asp-) that enables binding to cells presenting integrins α5β1 and α_vβ3. This interaction can be inhibited with conformationally designed cyclic RGD peptides derived from the CagL epitope -Ala-Leu-Arg-Gly-Asp-Leu-Ala-. The inhibition of the CagL-α_vβ3 interaction by different RGD peptides strongly suggests the importance of the RGD motif for CagL binding. CagL point mutants (RAD, RGA) show decreased affinity to integrin α_vβ3. Furthermore, structure-activity relationship studies with cyclic RGD peptides in a spatial screening approach show the distinct influence of the three-dimensional arrangement of RGD motif on the ability to interfere with this interaction. Resulting from these studies, similar structural requirements for the CagL epitope as previously suggested for other ligands of integrin α_vβ3 are proposed.
机译：可能引起不同胃病的人类幽门螺杆菌利用整联蛋白感染胃细胞。存在于IV型分泌菌毛外部区域的幽门螺杆菌蛋白CagL包含RGD序列（-Arg-Gly-Asp-），该RGD序列能够与呈递整联蛋白α5β1和α_vβ3的细胞结合。这种相互作用可以用衍生自CagL表位-Ala-Leu-Arg-Gly-Asp-Leu-Ala-的构象设计的环状RGD肽抑制。不同的RGD肽对CagL-α_vβ3相互作用的抑制作用强烈表明，RGD基序对于CagL结合非常重要。 CagL点突变体（RAD，RGA）对整联蛋白α_vβ3的亲和力降低。此外，在空间筛选方法中使用环状RGD肽进行结构-活性关系研究表明，RGD基序的三维排列对干扰这种相互作用的能力具有明显的影响。由这些研究得出的结果是，提出了对CagL表位的类似结构要求，如先前对整联蛋白α_vβ3的其他配体所建议的。

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