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Structural Evidence for Dimer-Interface-Driven Regulation of the Type II Cysteine Desulfurase, SufS

机译：二聚体接口驱动调节II型半胱氨酸脱硫酶，SUF的结构证据

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SufS is a type II cysteine desulfurase and acts as the initial step in the Suf Fe-S cluster assembly pathway. In Escherichia coli, this pathway is utilized under conditions of oxidative stress and is resistant to reactive oxygen species. Mechanistically, this means SufS must shift between protecting a covalent persulfide intermediate and making it available for transfer to the next protein partner in the pathway, SufE. Here, we report five X-ray crystal structures of SufS including a new structure of SufS containing an inward-facing persulfide intermediate on C364. Additional structures of SufS variants with substitutions at the dimer interface show changes in dimer geometry and suggest a conserved beta-hairpin structure plays a role in mediating interactions with SufE. These new structures, along with previous HDX-MS and biochemical data, identify an interaction network capable of communication between active-sites of the SufS dimer coordinating the shift between desulfurase and transpersulfurase activities.
机译：SUFS是II型半胱氨酸脱硫酶，并作为SUF FE-S簇组装路径中的初始步骤。在大肠杆菌中，该途径在氧化应激的条件下使用并且对反应性氧物种具有抗性。机械地，这意味着SUF必须在保护共价过硫化术中间体之间转化，并使其可用于转移到途径中的下一个蛋白质伴侣。这里，我们报告了五种SUF的X射线晶体结构，包括含有在C364上的面向内侧过硫化的中间体的SUF的新结构。在二聚体界面中具有取代的SUFS变体的附加结构显示了二聚体几何形状的变化，并提出了一种保守的β-发夹结构在介导与SUFE的相互作用中起作用。这些新结构以及先前的HDX-MS和生物化学数据，鉴定了能够在SUFS二聚体的有源位点之间进行通信的相互作用网络，协调脱硫和转晶酶活性之间的偏移。

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