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首页> 外文期刊>Molecular cell >Histone H2A.Z acetylation modulates an essential charge patch.
【24h】

Histone H2A.Z acetylation modulates an essential charge patch.

机译：组蛋白H2A.Z的乙酰化作用可调节必不可少的电荷。

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Histone H2A.Z is structurally and functionally distinct from the major H2As. To understand the function of H2A.Z acetylation, we performed a mutagenic analysis of the six acetylated lysines in the N-terminal tail of Tetrahymena H2A.Z. Tetrahymena cannot survive with arginines at all six sites. Retention of one acetylatable lysine is sufficient to provide the essential function of H2A.Z acetylation. This essential function can be mimicked by deleting the region encompassing all six sites, or by mutations that reduce the positive charge of the N terminus at the acetylation sites themselves, or at other sites in the tail. These properties argue that the essential function of H2A.Z acetylation is to modify a "charge patch" by reducing the charge of the tail.
机译：组蛋白H2A.Z在结构和功能上与主要的H2A不同。为了了解H2A.Z乙酰化的功能，我们对四膜虫H2A.Z N末端尾巴中的六个乙酰化赖氨酸进行了诱变分析。四膜虫无法在所有六个位点都使用精氨酸生存。保留一种可乙酰化的赖氨酸足以提供H2A.Z乙酰化的基本功能。可以通过删除包含所有六个位点的区域，或通过在乙酰化位点本身或尾巴中其他位点减少N末端正电荷的突变来模仿此基本功能。这些性质表明，H2A.Z乙酰化的基本功能是通过减少尾部电荷来修饰“电荷斑块”。

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