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PROTEIN ALCHEMY - CHANGING BETA-SHEET INTO ALPHA-HELIX

机译：蛋白质炼金术-将BETA-SHEET更改为Alpha-Helix

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For most proteins the amino acid sequence determines the tertiary structure. The relative importance of the individual amino acids in specifying the fold, however, remains unclear. To highlight this, Creamer and Rose put forth the 'Paracelsus challenge': Design a protein with 50% sequence identity to a protein with a different fold. We have met this challenge by designing a sequence which retains 50% identity to a predominantly beta-sheet protein, but which now adopts a four helix bundle conformation and possesses the attributes of a native protein. Our results emphasize that a subset of the amino acid sequence is sufficient to specify a fold, and have implications both for structure prediction and design. [References: 31]
机译：对于大多数蛋白质，氨基酸序列决定其三级结构。然而，各个氨基酸在确定折叠倍数方面的相对重要性仍然不清楚。为了强调这一点，Creamer和Rose提出了“ Paracelsus挑战”：设计一种蛋白质，该蛋白质与具有不同倍数的蛋白质具有50％的序列同一性。我们通过设计一个与主要的β-折叠蛋白保持50％相同性的序列，但现在采用了四个螺旋束构象，并具有天然蛋白的属性，来应对这一挑战。我们的结果强调，氨基酸序列的一个子集足以指定一个折叠，并且对结构预测和设计都有影响。 [参考：31]

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