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首页> 外文期刊>Cell communication & adhesion >Akt Phosphorylates Connexin43 on Ser373, a 'Mode-1' Binding Site for 14-3-3
【24h】

Akt Phosphorylates Connexin43 on Ser373, a 'Mode-1' Binding Site for 14-3-3

机译：Akt磷酸化Ser373上的Connexin43，这是14-3-3的“ Mode-1”结合位点

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Connexin43 (Cx43) is a membrane-spanning protein that forms channels that bridge the gap between adjacent cells and this allows for the intercellular exchange of information. Cx43 is regulated by phosphorylation and by interacting proteins. "Mode-1" interaction with 14-3-3 requires phosphorylation of Ser373 on Cx43 (Park et al. 2006). Akt phosphorylates and targets a number of proteins to interactions with 14-3-3. Here we demonstrate that Akt phosphorylates Cx43 on Ser373 and Ser369; antibodies recognizing Akt-phosphorylated sites or phospho-Ser "mode-1" 14-3-3-binding sites recognize a protein from EGF-treated cells that migrates as Cx43, and GST-14-3-3 binds to Cx43 phosphorylated endogenously in EGF-treated cells. Confocal microscopy supports the co-localization of Cx43 with Akt and with 14-3-3 at the outer edges of gap junctional plaques. These data suggest that Akt could target Cx43 to an interaction with 14-3-3 that may play a role in the forward trafficking of Cx43 multimers and/or their incorporation into existing gap junctional plaques.
机译：连接蛋白43（Cx43）是一种跨膜蛋白，可形成弥合相邻细胞之间间隙的通道，并允许细胞间交换信息。 Cx43通过磷酸化和相互作用蛋白来调节。与14-3-3的“模式1”相互作用需要在Cx43上磷酸化Ser373（Park等，2006）。 Akt磷酸化并靶向许多蛋白质以使其与14-3-3相互作用。在这里，我们证明Akt使Ser373和Ser369上的Cx43磷酸化;识别Akt磷酸化位点或磷酸Ser“模式1” 14-3-3-结合位点的抗体从EGF处理的细胞中识别一种蛋白质，该蛋白质以Cx43的形式迁移，而GST-14-3-3与Cx43内源性地磷酸化EGF处理的细胞。共聚焦显微镜支持Cx43与Akt和14-3-3在间隙连接斑块的外边缘的共定位。这些数据表明，Akt可以将Cx43靶向与14-3-3的相互作用，这可能在Cx43多聚体的正向转运和/或将它们掺入现有的间隙连接斑中起作用。

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