抗菌肽GLL-37在大肠杆菌中的高效融合表达及纯化

刘珊; 史霖; 裴华; 王永霞

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目的:研究抗菌肽GLL-37的原核表达及产物纯化.方法:将人工合成的编码2个串联GLL-37的基因片段克隆入原核表达载体pGEX-2T中,构建表达载体pGEX-2T/GLL-37,将其转化到大肠杆菌BL21 (DE3)中,经IPTG诱导表达融合蛋白GST-GLL-37-M-GLL-37,产物经Glutathione Sepharose4B亲和层析分离纯化后,再经CNBr切割,阳离子交换层析,得到纯化的重组GLL-37.并采用微量稀释法测定重组GLL-37对6种革兰氏阴性和阳性菌的最低抑菌浓度.结果:在大肠杆菌中成功表达和纯化了具有完全抗菌活性的重组GLL-37,其产量为8.5 mg/L的培养物.结论:通过原核表达可高效、低成本地获得具有生物活性的重组GLL-37.

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来源
《海南医学院学报》 |2012年第5期|586-588591|共4页
作者
刘珊; 史霖; 裴华; 王永霞;
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作者单位

海南医学院热带医学与检验学院,海南海口 571199;

西安交通大学医学院,陕西西安710061;

海南医学院热带医学与检验学院,海南海口 571199;

海南医学院热带医学与检验学院,海南海口 571199;

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正文语种 chi
中图分类 Q816;
关键词
抗菌肽; GLL-37; 大肠杆菌; 原核表达; 纯化;

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