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【2h】

Small-angle X-ray-scattering studies of the C hordeins of barley (Hordeum vulgare).

机译：大麦（大麦）C大麦醇溶蛋白的小角X射线散射研究。

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Small angle X-ray scattering was used to study the solution conformation of the C hordeins of barley (Hordeum vulgare), a group of proteins whose primary structure consists predominantly of an octapeptide repeat motif. Measurements on the protein in 0.1 M-acetic acid at 25 degrees C are consistent with a model for the protein conformation of a stiff coil, the so-called 'worm-like' chain. The characteristic parameters (the Kuhn statistical segment length and the contour length) of the protein were calculated as 5.11 and 71.5 nm respectively.
机译：小角度X射线散射用于研究大麦C大麦醇溶蛋白的构象，大麦是一组蛋白质，其主要结构主要由八肽重复基序组成。在25°C下于0.1 M乙酸中对蛋白质进行的测量与刚性线圈（即所谓的“蠕虫状”链）的蛋白质构象模型一致。蛋白质的特征参数（Kuhn统计片段长度和轮廓长度）分别计算为5.11和71.5 nm。

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