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Thermodynamics of proteins: Fast folders and sharp transitions

机译：蛋白质的热力学：快速折叠和急剧转变

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Several small globular proteins exhibit a simple two-state folding process (sharp transition). The rather short folding times of proteins (fast folders) indicate that folding is guided through some sequence of contact bindings. We discuss the possibility for reconciling a two-state folding event with a sequential folding process, i.e. a folding pathway in a schematic model of protein folding. We show that both single and multiple folding pathways can lead to an apparent two-state folding from a thermodynamic point of view. We also discuss water interactions in protein folding, leading to cold and warm destabilization of the protein.
机译：几种小球状蛋白表现出简单的二态折叠过程（尖锐转变）。蛋白质（快速折叠）的折叠时间相当短，这表明折叠是通过一定顺序的接触结合进行的。我们讨论了用顺序折叠过程调和两态折叠事件的可能性，即在蛋白质折叠的示意图模型中的折叠途径。我们显示，从热力学的角度来看，单折叠路径和多折叠路径都可以导致明显的两态折叠。我们还讨论了蛋白质折叠中的水相互作用，从而导致蛋白质的冷热不稳定。

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