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首页> 外文期刊>Nanotechnology >Potassium-dependent oriented growth of amyloid beta 3 25-35 fibrils on mica
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Potassium-dependent oriented growth of amyloid beta 3 25-35 fibrils on mica

机译：钾依赖性的淀粉样β3 25-35原纤维在云母上的定向生长

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Amyloid fibrils are important components of tissue deposits in neurodegenerative and protein misfolding diseases. Because modified amyloid peptide subunits can be generated by synthetic methods and the nanometer-scale fibrils are stable under diverse conditions, amyloid fibrils have been suggested for use in nanotechnology applications. However, well-controlled and oriented growth of amyloid fibrils has not yet been accomplished. Here we show that amyloid beta 25-35 (A beta 25-35), a toxic fragment of Alzheimer's beta peptide, forms trigonally oriented fibrils on mica. Oriented binding depends on an apparently cooperative interaction of a positively charged moiety on the A beta 25-35 peptide with the K~+-binding pocket of the mica lattice. Time-lapse in situ AFM revealed that the formation of oriented fibrils is the result of epitaxial polymerization rather than binding of already assembled fibrils from solution. By varying the K~+ concentration the growth rate and the mesh size of the oriented amyloid fibril network may be tuned. The K~+-controlled oriented assembly of A beta 25-35 fibrils could be utilized in nanotechnology applications such as formation of oriented tracks for molecular devices and generation of nanoelectronic circuits.
机译：淀粉样蛋白原纤维是神经变性和蛋白质错误折叠疾病中组织沉积的重要成分。因为可以通过合成方法产生修饰的淀粉样蛋白肽亚基，并且纳米级原纤维在各种条件下都是稳定的，所以淀粉样蛋白原纤维已被建议用于纳米技术应用。然而，淀粉样蛋白原纤维的良好控制和定向生长尚未完成。在这里，我们显示淀粉样蛋白β25-35（Aβ25-35），阿尔茨海默氏症β肽的有毒片段，在云母上形成三角形定向的原纤维。定向结合取决于A beta 25-35肽上带正电荷的部分与云母晶格的K +结合口袋的明显协同相互作用。时间流逝的原位原子力显微镜揭示定向纤维的形成是外延聚合的结果，而不是溶液中已经组装的纤维的结合。通过改变K +浓度，可以调节定向淀粉样蛋白原纤维网络的生长速率和筛孔尺寸。 Aβ25-35原纤维的钾离子控制的定向组装可用于纳米技术应用中，例如形成分子器件的定向轨道和生成纳米电子电路。

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