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首页> 外文期刊>Cell motility and the cytoskeleton >Listeria monocytogenes ActA protein interacts with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate in vitro.
【24h】

Listeria monocytogenes ActA protein interacts with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate in vitro.

机译：单核细胞增生李斯特菌ActA蛋白在体外与磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯相互作用。

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The N-terminal region of the Listeria monocytogenes ActA protein, in conjunction with host cell factors, is sufficient for actin polymerization at the bacterial surface. Previous data suggested that ActA could protect barbed ends from capping proteins. We tested this hypothesis by actin polymerization experiments in the presence of the ActA N-terminal fragment and capping protein. ActA does not protect barbed ends from capping protein. In contrast, this polypeptide prevents PIP(2) from inhibiting the capping activity of capping protein. Gel filtration and tryptophan fluorescence experiments showed that the purified ActA N-terminal fragment binds to PIP(2) and PIP, defining phosphoinositides as novels ligands for this functional domain of ActA. Phosphoinositide binding to the N-terminal region of ActA may induce conformational changes in ActA and/or facilitate binding of other cell components, important for ActA-induced actin polymerization. Copyright 2000 Wiley-Liss, Inc.
机译：单核细胞增生性李斯特菌ActA蛋白的N端区域与宿主细胞因子结合，足以在细菌表面进行肌动蛋白聚合。先前的数据表明ActA可以保护带刺的末端不受封端蛋白的影响。我们通过肌动蛋白聚合实验在ActA N端片段和封盖蛋白的存在下测试了这一假设。 ActA不能保护倒刺末端不被蛋白质封端。相反，该多肽阻止PIP（2）抑制加帽蛋白的加帽活性。凝胶过滤和色氨酸荧光实验表明，纯化的ActA N末端片段与PIP（2）和PIP结合，从而将磷酸肌醇定义为该ActA功能域的新型配体。磷酸肌醇与ActA的N-末端区域结合可以诱导ActA的构象变化和/或促进其他细胞组分的结合，这对于ActA诱导的肌动蛋白聚合是重要的。版权所有2000 Wiley-Liss，Inc.

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