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【24h】

Purification and characterization of an intracellular esterase from Propionibacterium freudenreichii ssp freudenreichii ITG 14

机译：费氏丙酸杆菌ssp freudenreichii ITG 14的细胞内酯酶的纯化和鉴定

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An intracellular esterase from Propionibacterium freudenreichii ssp. freudenreichii ITG 14 was purified by anion exchange and gel filtration chromatography. The enzyme had a molecular weight of 37 400 g.mol(-1) as determined by gel filtration chromatography, with an optimum activity on a-naphthyl-acetate at pH 6.0 and at 65 degreesC, with K-M = 1.2 mmol.L-1. The esterase hydrolyzed synthetic substrates of low molecular weight (C2-C4), and among triglycerides only triacetin. Sulfhydryl group reagents and metal chelators had limited or no effect on enzyme activity; highest inhibition was observed with phenyl methylsulfonylfluoride (PMSF).
机译：一种来自费氏丙酸杆菌的细胞内酯酶。通过阴离子交换和凝胶过滤色谱法纯化freudenreichii ITG 14。经凝胶过滤色谱法测定，该酶的分子量为37400 g.mol（-1），在pH 6.0和65℃，KM = 1.2 mmol.L-1时对乙酸萘乙酸酯具有最佳活性。 。酯酶水解低分子量（C2-C4）的合成底物，而在甘油三酸酯中只有三醋精。巯基试剂和金属螯合剂对酶活性的影响有限或没有影响。苯基甲基磺酰氟（PMSF）的抑制作用最大。

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