酪蛋白源ACE抑制肽的分离纯化

代永刚; 南喜平; 李铁柱; 杨贞耐

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酪蛋白源ACE抑制肽的分离纯化

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采用碱性蛋白酶酶解酪蛋白制备ACE抑制肽.通过正交实验得到最佳酶解条件为:温度50℃,pH值7.5,酶用量5%,底物质量分数5%,在此条件下,ACE抑制活性为47.23%.采用超滤对酶解液进行初步分离,得到分子量小于4 ku的组分,其ACE抑制活性为57.34%.用凝胶柱SephadexG一25进行进一步纯化,纯化后的组分ACE抑制活性最高可达62.78%,比原酶解物的ACE抑制活性高了24.77%,其相对分子质量在1 500 u以下.

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来源
《中国乳品工业》 |2010年第10期|21-23|共3页
作者
代永刚; 南喜平; 李铁柱; 杨贞耐;
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作者单位

吉林省农业科学院;

农产品加工研究中心;

长春;

130033;

吉林省农业科学院;

农产品加工研究中心;

长春;

130033;

吉林省农业科学院;

农产品加工研究中心;

长春;

130033;

吉林省农业科学院;

农产品加工研究中心;

长春;

130033;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类微生物鉴定;
关键词
酪蛋白; ACE抑制肽; 酶解; 纯化;

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