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首页> 外文期刊>Cell metabolism >Proteolytic cleavage of Opa1 stimulates mitochondrial inner membrane fusion and couples fusion to oxidative phosphorylation
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Proteolytic cleavage of Opa1 stimulates mitochondrial inner membrane fusion and couples fusion to oxidative phosphorylation

机译：蛋白水解裂解Opa1刺激线粒体内膜融合，并将融合与氧化磷酸化耦合

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Mitochondrial fusion is essential for maintenance of mitochondrial function. The mitofusin GTPases control mitochondrial outer membrane fusion, whereas the dynamin-related GTPase Opa1 mediates inner membrane fusion. We show that mitochondrial inner membrane fusion is tuned by the level of oxidative phosphorylation (OXPHOS), whereas outer membrane fusion is insensitive. Consequently, cells from patients with pathogenic mtDNA mutations show a selective defect in mitochondrial inner membrane fusion. In elucidating the molecular mechanism of OXPHOS-stimulated fusion, we uncover that real-time proteolytic processing of Opa1 stimulates mitochondrial inner membrane fusion. OXPHOS-stimulated mitochondrial fusion operates through Yme1L, which cleaves Opa1 more efficiently under high OXPHOS conditions. Engineered cleavage of Opa1 is sufficient to mediate inner membrane fusion, regardless of respiratory state. Proteolytic cleavage therefore stimulates the membrane fusion activity of Opa1, and this feature is exploited to dynamically couple mitochondrial fusion to cellular metabolism.
机译：线粒体融合对于维持线粒体功能至关重要。 mitofusin GTPases控制线粒体外膜融合，而与动力相关的GTPase Opa1介导内膜融合。我们表明线粒体内膜融合是由水平的氧化磷酸化（OXPHOS）调整，而外膜融合是不敏感的。因此，来自具有致病性mtDNA突变的患者的细胞在线粒体内膜融合中表现出选择性缺陷。在阐明OXPHOS刺激的融合的分子机制时，我们发现Opa1的实时蛋白水解过程刺激线粒体内膜融合。 OXPHOS刺激的线粒体融合通过Yme1L操作，在高OXPHOS条件下，该酶更有效地裂解Opa1。无论呼吸状态如何，Opa1的工程切割足以介导内膜融合。因此，蛋白水解切割刺激了Opa1的膜融合活性，并且利用此功能将线粒体融合与细胞代谢动态耦合。

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