ACE抑制活性

摘要： 作为玉米加工的副产物,玉米醇溶蛋白可以在酶的作用下形成具备生物活性的多肽物质,应用于药物的生产加工过程。而常规的酶解工艺存在酶的利用率低下、产物转化率低、耗费时间长等缺陷,本文研究了超声波辅助酶解对玉米醇溶蛋白酶解产物抗氧化及ACE抑制活性的影响。研究结果表明,超声功率为200W,超声时间为40min,料液比为1∶100,玉米醇溶蛋白的水解度较高。超声辅助酶解可大大降低酶解产物的粒径,提高酶解产物的粒度均匀性,超声辅助酶解后可溶性蛋白含量为0.89mg/mL、还原力为0.007、巯基含量为1.354μmol/g、对DPPH的清除能力为41.39%、对ACE的抑制活性为63.97%,较未超声的样品分别提高了345%、75%、41.63%、247.81%和53.63%,为玉米醇溶蛋白的研究及利用提供科学基础。

摘要： 用生物信息学方法计算并分析牦牛乳硬质干酪中鉴定出的3种苦味肽RK7、VN10和SN12的理化特性,对肽结构做能量最小化处理,从PDB数据库获取血管紧张素转化酶(ACE)蛋白晶体的X射线衍射三维结构,通过分子对接和数据库比对评估和表征苦味肽的ACE抑制活性及其与ACE的作用机理。通过计算得出RK7、VN10和SN12的不稳定性指数分别为19.84,49.44和42.87,疏水性分别为42.86%,70.00%和66.67%。分子对接结果表明:ACE分子中的Ala356、His387、Phe391、Pro407、His410、Glu411、Ser517、Val518、Pro519残基为其与RK7和VN10结合的重要活性位点,RK7、VN10和SN12分别与ACE活性位点的氨基酸形成3,2个和0个氢键;RK7、VN10和SN12与ACE的结合表现出相似的分子机制,均结合于ACE的活性空腔内(X:35.46,Y:43.15,Z:55.47,R:9?魡);RK7、VN10和SN12与BIOPEP数据库中已知ACE抑制肽的最高相似度分别为57.14%,90.00%和75.00%。综合RK7、VN10和SN12与ACE活性位点氨基酸残基相互作用的情况和BIOPEP数据库比对结果预测出3种肽段的ACE抑制活性:VN10>RK7>SN12。本试验为理论层面和分子水平研究干酪苦味肽的ACE抑制活性提供参考。

摘要： 以富硒辣木叶为原料提取富硒辣木叶蛋白,通过单因素实验和响应面优化富硒辣木叶蛋白血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的制备工艺,并对最优酶解物的ACE抑制活性、氨基酸组成和硒含量进行分析表征。结果表明,富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽的最佳酶解条件为时间3 h,pH7.5、酶底比0.23%、底物浓度5.97%、温度39.2℃。该条件下制备的ACE抑制肽的ACE抑制活性较强(IC50=0.522 mg/mL),富含必需氨基酸(24.05%)和疏水性氨基酸(20.6%),其硒含量是辣木叶原料中硒含量的1.86倍。富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽具有功能因子和天然食物的双重特性,此研究可为降血压药物及相关功能性食品的开发提供理论依据。

摘要： 目的:开发富硒辣木籽蛋白资源。方法:以富硒辣木籽蛋白粉为原料,通过单因素和响应面优化得到富硒辣木籽蛋白降压肽的酶解工艺条件,并对最优酶解物的ACE抑制活性、硒含量和稳定性进行分析。结果:富硒辣木籽蛋白的最优酶解工艺为酶解时间3 h,酶解温度34℃,pH 8,底物浓度7%,酶底比0.3%。此条件下水解所得降压肽的ACE的半抑制浓度为1.956 mg/mL;该降压肽中硒含量为1.394 mg/kg,是原料蛋白的1.1倍;并且该降压肽(5 mg/mL)具有良好的热稳定性和酸碱稳定性,在体外经胃肠道酶系消化酶解后,依然能保持良好的ACE抑制活性。结论:富硒辣木籽蛋白降压肽具有较强的ACE抑制活性和良好的稳定性。

摘要： 为实现鲭鱼的高值化利用,该研究采用碱性蛋白酶水解鲭鱼鱼肉制备活性多肽,并将该活性肽添加到吐司面包中探讨其对面包品质的影响。结果表明,所制备的鲭鱼活性肽平均分子质量为727 Da,具有较强的抗氧化能力和抑制血管紧张素转化酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)的活性。随着鲭鱼活性肽添加量的增加,面包的比容和含水量逐渐增大,面包的硬度、胶着性、咀嚼性和回复性显著降低。鲭鱼活性肽的添加改善了吐司面包的色泽,提高了吐司面包的抗氧化活性,并赋予吐司面包抑制ACE的活性。当活性肽添加量为2.0%(质量分数)时,面包水提物的羟基自由基和DPPH自由基的清除率比对照组分别提高了70.69%和55.87%,对ACE的抑制活性达到(82.40±0.12)%。该研究为鲭鱼活性肽应用于吐司面包的品质改良和提高食用价值提供了新的思路和研究基础。

摘要： 为了更好地利用微生物发酵方法制备螺旋藻生物活性肽,从螺旋藻泥天然发酵液中筛选高产蛋白酶的菌株,并对其发酵产物进行了功能评价.形态观察和16S rRNA菌种鉴定结果显示,3株蛋白酶高产菌株分别为解淀粉芽孢杆菌、芽孢杆菌和短小芽胞杆菌.以3株菌及其混菌发酵螺旋藻,对所得发酵产物的3种活性成分(多肽、总黄酮和总酚)、4种抗氧化指标(DPPH自由基清除率、ABTS阳离子自由基清除率、铁离子还原力、总抗氧化能力)和血管紧张素I转移酶(angiotensin I converting enzyme,ACE)抑制活性进行了测定.结果表明单菌发酵和混菌发酵的产物中活性成分的含量及其抗氧化活性和ACE抑制活性均显著提高,以混菌发酵提高最为明显,效果最为优异,混菌发酵液中3种成分的含量分别提高305.2％、267.8％和164.2％;4种抗氧化活性指标分别提高611.5％、189.8％、354.4％、316.0％,ACE抑制活性提高102.6％.筛选获得的菌株在制备螺旋藻生物活性肽方面具有较好的应用价值和广阔的市场前景.

摘要： 以乳清分离蛋白为原料,通过对肽浓度、游离氨基酸含量及水解度的研究,探讨了碱性蛋白酶Alkaline、中性蛋白酶NPU、肽酶AX和风味蛋白酶Flavourzyme对乳清蛋白酶解的影响.在优化碱性蛋白酶Alkaline水解条件的基础上,考察了中性蛋白酶NPU、风味酶Flavourzyme添加时间,获得了复合酶分步酶解工艺:酶解温度55℃,加入1.5％Alkaline([E/S]),维持pH8.5酶解10 min,待pH7.2时加入1％ NPU([E/S]),酶解240 min,加入1％ Flavourzyme([E/S])继续酶解20 min.在此条件下,肽浓度达到60 g/L以上,游离氨基酸含量为4348 mg/kg.获得的酶解产物基本无苦味.酶解物分子量主要分布在＜1 kDa(69.62％).酶解产物具有ABTS自由基清除和ACE抑制活性,IC50值分别为1.02(0.377 μmol Trolox当量/mg)和1.38 mg/mL.综上,采用复合酶酶解乳清分离蛋白可获得具有抗氧化活性和ACE抑制活性产物,为乳清酶解物在功能食品或保健品领域的运用提供科学参考.

摘要： 使用植物乳杆菌2-18和枯草芽孢杆菌Y、枯草芽孢杆菌Y4-2联合蛋白酶共同水解大米蛋白,测定大米蛋白的水解溶出率及脱除液的血管紧张素转换酶(angiotensin I-converting enzyme,ACE)抑制活性.在利用菌酶联合水解大米蛋白的组合中,植物乳杆菌2-18+风味蛋白酶/菠萝蛋白酶+胃蛋白酶/酸性蛋白酶组合对大米蛋白的水解溶出率最高,蛋白脱除率为(91.32±1.60)％.大米蛋白水解溶出液中必需氨基酸占总氨基酸含量的39.62％.通过对分子量分布分析,大米蛋白水解溶出液的多肽分子量分布主要在1 kDa～1.5 kDa部分.经植物乳杆菌2-18+风味蛋白酶/菠萝蛋白酶+胃蛋白酶/酸性蛋白酶组合对大米蛋白的水解溶出液ACE抑制率达(91.95±1.63)％,具有良好的ACE抑制活性.

摘要： 采用alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽，在单因素的基础上，选取酶解温度、pH和加酶量3个因素进行中心组合实验设计。以酶解产物对ACE的抑制率为考察指标，通过响应面法对alcalase水解蚕蛹蛋白的工艺条件进行优化。结果表明，制备蚕蛹ACE抑制肽的最佳工艺条件为：酶解温度50.8 ℃，pH 9.0，加酶量3500U/g。在此条件下，蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%，验证值为96.49±1.75%(IC50=0.102 mg/mL)，预测模型可靠性高，可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。

摘要： 采用alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽，在单因素的基础上，选取酶解温度、pH和加酶量3个因素进行中心组合实验设计。以酶解产物对ACE的抑制率为考察指标，通过响应面法对alcalase水解蚕蛹蛋白的工艺条件进行优化。结果表明，制备蚕蛹ACE抑制肽的最佳工艺条件为：酶解温度50.8 ℃，pH 9.0，加酶量3500U/g。在此条件下，蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%，验证值为96.49±1.75%(IC50=0.102 mg/mL)，预测模型可靠性高，可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。

摘要： 采用alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽，在单因素的基础上，选取酶解温度、pH和加酶量3个因素进行中心组合实验设计。以酶解产物对ACE的抑制率为考察指标，通过响应面法对alcalase水解蚕蛹蛋白的工艺条件进行优化。结果表明，制备蚕蛹ACE抑制肽的最佳工艺条件为：酶解温度50.8 ℃，pH 9.0，加酶量3500U/g。在此条件下，蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%，验证值为96.49±1.75%(IC50=0.102 mg/mL)，预测模型可靠性高，可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。

摘要： 采用alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽，在单因素的基础上，选取酶解温度、pH和加酶量3个因素进行中心组合实验设计。以酶解产物对ACE的抑制率为考察指标，通过响应面法对alcalase水解蚕蛹蛋白的工艺条件进行优化。结果表明，制备蚕蛹ACE抑制肽的最佳工艺条件为：酶解温度50.8 ℃，pH 9.0，加酶量3500U/g。在此条件下，蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%，验证值为96.49±1.75%(IC50=0.102 mg/mL)，预测模型可靠性高，可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。

摘要： 采用alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽，在单因素的基础上，选取酶解温度、pH和加酶量3个因素进行中心组合实验设计。以酶解产物对ACE的抑制率为考察指标，通过响应面法对alcalase水解蚕蛹蛋白的工艺条件进行优化。结果表明，制备蚕蛹ACE抑制肽的最佳工艺条件为：酶解温度50.8 ℃，pH 9.0，加酶量3500U/g。在此条件下，蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%，验证值为96.49±1.75%(IC50=0.102 mg/mL)，预测模型可靠性高，可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。

摘要： 本文研究胰蛋白酶提高蛋清ACE抑制活性的最优条件。在单因素(加酶量、pH、温度、底物浓度)的基础上,通过Design-Expert软件结合4因子3水平的Box-Behnken模型响应面设计,建立胰蛋白酶酶解蛋清制备ACE抑制肽的三元二次回归正交模型。结果表明:胰蛋白酶酶法提高蛋清ACE抑制活性的最佳参数为加酶量8%、底物浓度3%、温度39℃、pH8.O,水解3h蛋清ACE抑制活性为54%,活性提高近10倍。

摘要： 本文研究胰蛋白酶提高蛋清ACE抑制活性的最优条件。在单因素(加酶量、pH、温度、底物浓度)的基础上,通过Design-Expert软件结合4因子3水平的Box-Behnken模型响应面设计,建立胰蛋白酶酶解蛋清制备ACE抑制肽的三元二次回归正交模型。结果表明:胰蛋白酶酶法提高蛋清ACE抑制活性的最佳参数为加酶量8%、底物浓度3%、温度39℃、pH8.O,水解3h蛋清ACE抑制活性为54%,活性提高近10倍。

摘要： 本文研究胰蛋白酶提高蛋清ACE抑制活性的最优条件。在单因素(加酶量、pH、温度、底物浓度)的基础上,通过Design-Expert软件结合4因子3水平的Box-Behnken模型响应面设计,建立胰蛋白酶酶解蛋清制备ACE抑制肽的三元二次回归正交模型。结果表明:胰蛋白酶酶法提高蛋清ACE抑制活性的最佳参数为加酶量8%、底物浓度3%、温度39℃、pH8.O,水解3h蛋清ACE抑制活性为54%,活性提高近10倍。

摘要： 本文研究胰蛋白酶提高蛋清ACE抑制活性的最优条件。在单因素(加酶量、pH、温度、底物浓度)的基础上,通过Design-Expert软件结合4因子3水平的Box-Behnken模型响应面设计,建立胰蛋白酶酶解蛋清制备ACE抑制肽的三元二次回归正交模型。结果表明:胰蛋白酶酶法提高蛋清ACE抑制活性的最佳参数为加酶量8%、底物浓度3%、温度39℃、pH8.O,水解3h蛋清ACE抑制活性为54%,活性提高近10倍。

摘要： 本文研究胰蛋白酶提高蛋清ACE抑制活性的最优条件。在单因素(加酶量、pH、温度、底物浓度)的基础上,通过Design-Expert软件结合4因子3水平的Box-Behnken模型响应面设计,建立胰蛋白酶酶解蛋清制备ACE抑制肽的三元二次回归正交模型。结果表明:胰蛋白酶酶法提高蛋清ACE抑制活性的最佳参数为加酶量8%、底物浓度3%、温度39℃、pH8.O,水解3h蛋清ACE抑制活性为54%,活性提高近10倍。

摘要： 本发明公开了一种具有ACE抑制活性和DPP‑IV抑制活性的三肽，其氨基酸序列为Phe‑Gly‑Arg(FGR)。本发明所提供的具有ACE抑制活性和DPP‑IV抑制活性的三肽分别对ACE和DPP‑IV有持续稳定的抑制效果，且具有安全无毒副作用，易于吸收等特点，可作为功能成分用于食品、保健品以及降压药品中，具有广泛的应用前景和十分重要的意义。

摘要： 本发明提供了两种具有ACE抑制活性的弹涂鱼源活性肽，其氨基酸序列分别IDF和EGF；本发明借助体内消化酶模拟体系并以特定靶点为导向，获得ACE抑制三肽序列，该方法具有特征性强，灵敏度高等优点；还涉及这两种肽与血管紧张素转换酶结合并抑制其活性的作用位点。对开发具有抗高血压的海洋资源食品、保健品及药物提供了新方法。

摘要： 本发明属于生物活性肽领域，特别涉及三种能与血管紧张素转换酶结合、抑制其活性的三肽。本发明所提供的特征性三肽的氨基酸序列分别为FMK，DCL和DWK。本发明借助分子对接技术和多轮虚拟筛选，获得ACE抑制三肽序列，该方法具有特征性强，灵敏度高，操作简单等优点，本发明还同时提供了活性肽的鉴定方法。

摘要： 一种提高活性肽ACE抑制率的修饰方法、高ACE抑制率的ACE抑制肽及其应用，属于肽修饰技术领域。本发明对YLVR活性肽进行酶法修饰，修饰后的混合物在0.25mg/mL浓度下的ACE抑制率由52.58％提高至93.56％。根据NANO‑HPLC‑MS/MS鉴定结果，首次发现肽链的N端发生氨基酸聚类会提高肽ACE抑制率，基于此发现，本发明设计了数据库中未被鉴定出的3种高ACE抑制率的ACE抑制肽YLLVR、YYLVR和YYLLVR，经此方法得到的肽活性较高，可作为潜在的降压成分，可以用于制备ACE抑制剂、血管紧张素转换酶抑制剂、降血压药物或具有降血压的功能食品，对资源的综合利用具有极大意义。

摘要： 本发明公开了一种具有ACE抑制活性和DPP‑IV抑制活性的三肽，其氨基酸序列为Phe‑Gly‑Arg(FGR)。本发明所提供的具有ACE抑制活性和DPP‑IV抑制活性的三肽分别对ACE和DPP‑IV有持续稳定的抑制效果，且具有安全无毒副作用，易于吸收等特点，可作为功能成分用于食品、保健品以及降压药品中，具有广泛的应用前景和十分重要的意义。

摘要： 本发明涉及蛋白领域，具体涉及来源于淋巴细胞具有ACE抑制活性的生物活性肽及其应用，其包括两种多肽IEKLQGGLQER或TEEDFQKFQREYFGS，其氨基酸序列分别为Ile‑Glu‑Lys‑Leu‑Gln‑Gly‑Gly‑Leu‑Gln‑Glu‑Arg，Thr‑Glu‑Glu‑Asp‑Phe‑Gln‑Lys‑Phe‑Gln‑Arg‑Glu‑Tyr‑Phe‑Gly‑Ser。通过生物信息学数据库BIOPEP检索，预测多肽IEKLQGGLQER和TEEDFQKFQREYFGS均具有ACE抑制(降血压)功能。本发明的IEKLQGGLQER和TEEDFQKFQREYFGS在BIOPEP数据库的进行了搜索和功效测试，结果发现这两种多肽具有ACE抑制(降血压)活性，能够促进缓激肽介导的血管舒张作用，从而减弱高血压的发生，对开发具有降血压的食品、保健品和药物具有十分重要的意义。

摘要： 本发明公开一种可提高ACE抑制活性的牡蛎活性肽的制备方法，首先采用中性蛋白酶对牡蛎匀浆进行酶解，获得分子量小于3kDa的牡蛎小分子肽，再以牡蛎小分子肽为反应底物，加入定量的脯氨酸及木瓜蛋白酶，在温度60℃下进行Plastein反应2 h，经过灭酶、干燥等处理，获得ACE抑制活性达到80%以上的牡蛎活性肽，具有显著降血压的作用且对人体无副作用。

摘要： 本发明提供了两种具有ACE抑制活性的弹涂鱼源活性肽，其氨基酸序列分别IDF和EGF；本发明借助体内消化酶模拟体系并以特定靶点为导向，获得ACE抑制三肽序列，该方法具有特征性强，灵敏度高等优点；还涉及这两种肽与血管紧张素转换酶结合并抑制其活性的作用位点。对开发具有抗高血压的海洋资源食品、保健品及药物提供了新方法。

摘要： 本发明属于生物活性肽领域，特别涉及三种能与血管紧张素转换酶结合、抑制其活性的三肽。本发明所提供的特征性三肽的氨基酸序列分别为FMK，DCL和DWK。本发明借助分子对接技术和多轮虚拟筛选，获得ACE抑制三肽序列，该方法具有特征性强，灵敏度高，操作简单等优点，本发明还同时提供了活性肽的鉴定方法。

摘要： 本发明公开了一种从米糟中分离、纯化ACE抑制活性肽的方法，以酶解后的米糟蛋白酶解物为原料，包括以下步骤：1)采用葡聚糖凝胶Sephadex G－15对米糟蛋白酶解物进行分离制备，得分离组分；然后对所得的每种分离组分分别进行ACE抑制活性的测定；2)将上述ACE抑制活性测定值最高的分离组分真空冷冻干燥后制成冻干粉，再将上述冻干粉溶解于蒸馏水中配成浓度为5mg冻干粉/mL的溶液，然后对上述溶液采用反相高效液相色谱法进行分离分析，所获色谱峰值最大的即为纯化后的ACE抑制活性肽。根据本发明方法制得的ACE抑制活性肽，分子量为645.3，其氨基酸一级结构为Phe－Asn－Gly－Phe－Tyr。本发明方法具有设备简单、工艺简洁、重复性好的优点，能够被广泛采用。