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VP3基因

VP3基因的相关文献在2000年到2022年内共计100篇，主要集中在畜牧、动物医学、狩猎、蚕、蜂、分子生物学、肿瘤学 等领域，其中期刊论文86篇、会议论文14篇、专利文献479786篇；相关期刊52种，包括医学分子生物学杂志、华中科技大学学报（医学版）、动物医学进展等； 相关会议13种，包括中国畜牧兽医学会动物传染病学分会第十六次学术研讨会、第二届全国水禽疫病防控研讨会、山东畜牧兽医学会禽病学专业委员会（SPDC）第二届禽病学术研讨会等；VP3基因的相关文献由402位作者贡献，包括鲁承、王暖成、杜秋明等。

VP3基因—发文量

期刊论文>

论文：86篇 占比：0.02%

会议论文>

论文：14篇 占比：0.00%

专利文献>

论文：479786篇 占比：99.98%

总计：479886篇

VP3基因—发文趋势图

VP3基因

-研究学者

  • 鲁承
  • 王暖成
  • 杜秋明
  • 胡桂学
  • 丁壮
  • 宗义强
  • 屈伸
  • 徐明
  • 朱善元
  • 李一经

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  • 1. 血清Ⅰ型鸭甲型肝炎病毒VP3蛋白单克隆抗体的制备与初步应用
    • 陈长春； 王永娟； 崔平福； 朱善元
    • 摘要： 为研制血清Ⅰ型鸭肝炎病毒主要的结构蛋白之一VP3蛋白的单克隆抗体,将鸭肝炎病毒免疫BALB/c小鼠,利用原核表达的Ⅰ型鸭肝炎病毒VP3重组蛋白作为抗原进行筛选以及3次亚克隆后,获得了一株(2G3)能够稳定分泌抗VP3蛋白单克隆抗体的杂交瘤细胞,单克隆抗体亚类鉴定为IgG1,ELISA检测腹水效价为1∶12800。鉴定结果表明制备的单克隆抗体效价高,反应原性强,为后续建研制血清Ⅰ型鸭甲型肝炎病毒的快检试剂盒及建立病原及抗体检测方法奠定基础。
  • 2. 中蜂囊状幼虫病毒RT-PCR检测方法的建立与应用
    • 张明华； 韦小平； 周碧君； 文明； 程振涛； 田琴； 王开功
    • 摘要： 为建立中蜂囊状幼虫病毒(CSBV)核酸的特异性检测方法,以CSBV结构蛋白VP3基因为靶基因,根据GenBank中序列合成1对特异性引物,建立了CSBV RT-PCR检测方法。以CSBV克隆质粒作为模板和蜜蜂6种不同病毒,分别进行特异性、敏感性、重复性试验。结果显示:所建立的RT-PCR检测方法能扩增出CSBV特异性片段,且不能扩增出蜜蜂以色列急性麻痹病毒、蜜蜂畸翅病毒、蜜蜂急性麻痹病毒、蜜蜂慢性麻痹病毒、黑蜂王台病毒、蜜蜂克什米尔病毒;CSBV阳性质粒最低检测质量浓度为2.82 fg/m L;对CSBV阳性质粒和双蒸水空白对照组重复检测3次,均能扩增出与预期一致的特异性片段。利用该检测方法对从贵州省不同养蜂场采集的100份中华蜜蜂样本进行检测,71份样本为阳性,通过序列比对分析,同源性高达99.16%,进一步证实为CSBV。结果表明,所建立的CSBV检测方法特异性强、敏感性高、重复性好,具有良好的实用性。
  • 3. Codon-bias Analysis of VP1 and VP3 Genes of one Type 3 Duck Hepatitis A Virus1株3型鸭甲肝病毒的VP1和VP3基因的密码子使用偏性分析 CSCD CSTPCD
    • 殷茵； 闫艳新； 张灿； 任慧英； 刘文华
    • 摘要： 为了解临床分离的1株3型鸭甲肝病毒的结构蛋白VP1和VP3基因的密码子使用特性,本文对该毒株的VP1和VP3基因与从NCBI下载的同源性较高的3型鸭甲肝病毒进行了密码子偏性分析.结果 表明,该毒株的VP1和VP3与所比对的5株3型鸭甲肝病毒VP1和VP3基因密码子使用模式基本一致,分别确定了12种和13种高频密码子,且偏爱以A或U结尾.通过6株3型鸭甲肝病毒的VP1和VP3基因的密码子偏性比较和聚类分析发现,其中4株分类地位相近.
  • 4. Molecular Identification of a Case of Infectious Bursal Disease Virus in Chicken一例鸡传染性法氏囊病病毒的分子鉴定 北大核心 CSCD CSTPCD
    • 吉涛； 曹晶； 陆冰洋
    • 摘要： 发现一例疑似鸡传染性法氏囊病,利用SPF鸡蛋将传染性法氏囊病料进行病毒增殖,使用PCR技术扩增出IBDV的结构蛋白vp3基因.测序分析结果表明,IBDV vp3长为831 bp,推导其编码277个氨基酸;其与超强毒株日本OKYM和超强毒株香港HK46同源性较高,在核苷酸水平上为98.9％与97.5％,在氨基酸水平上为96.9％和96.2％;对该IBDV进行遗传进化树分析,结果显示,与超强毒株日本OKYM和超强毒株香港HK46位于同一进化分支.因此,从分子水平说明该病毒属于IBDV.
  • 5. 番鸭细小病毒VP3基因在昆虫细胞中的表达与鉴定 北大核心 CSCD CSTPCD
    • 吴萌； 朱善元； 吴海涛； 张继玲； 王安平
    • 摘要： 为使番鸭细小病毒VP3基因在昆虫细胞中正确表达,根据已发表的该病毒的VP3基因序列设计1对引物.以PCR方法扩增VP3基因;构建转移载体pFastBac1-VP3,转化DH10Bac感受态细胞,得到重组Bacmid DNA;转染昆虫细胞Sf9,获得重组杆状病毒rBac-VP3.通过间接免疫荧光、Western-blot试验、SDS-PAGE分析目的片段在昆虫细胞中的表达情况.成功构建了转移载体pFastBac1-VP3,获得重组杆状病毒rBac-VP3,VP3基因在杆状病毒表达系统中成功表达,得到大小约58 ku的蛋白.
  • 6. Isolation and Identification of 3 Strains of Parvovirus in White-feathered Broiler Ducks in Yancheng City of Jiangsu Province and Genetic Evolution Analysis on Their VP3 Genes江苏省盐城市3株白羽肉鸭源鹅细小病毒的分离鉴定及其VP3基因遗传进化分析 北大核心
    • 李亚非； 潘金金； 陈洪益； 陆红霞； 刘东； 刘红祥； 陈先亮； 徐全刚
    • 摘要： 为分离鉴定导致2017年江苏省盐城市樱桃谷鸭出现短喙、长舌、生长抑制以及死淘率迅速增加的病原,研究其基因遗传进化特点,探讨临床解决方案,用PCR方法,对这一地区3家养鸭场的发病鸭进行检测;对鹅细小病毒阳性样品进行病毒分离,并对其VP3基因进行扩增测序和遗传进化分析.结果显示:从发病鸭中分离到3株可引起鸭短喙与矮小综合征的病毒,分别命名为YC1、SQ1、SQ2;3株病毒VP3基因与我国樱桃谷鸭发生的鸭源鹅细小病毒核苷酸同源性在99％ 以上,与番鸭中分离的短喙与矮小综合征病毒核苷酸同源性为95％～99％,与经典小鹅瘟核苷酸同源性也在95％ 以上.结果表明,这3家养鸭场暴发的短喙与矮小综合征均由新型鹅细小病毒感染所导致.该毒株与欧洲分离株的亲缘关系更近,提示这3株病毒可能通过引种传入我国,或者由欧洲分离株进化而来.
  • 7. Prokaryotic Expression and Evaluation of VP3 Gene of Muscovy Duck Parvovirus番鸭细小病毒VP3基因的原核表达及鉴定 北大核心 CSCD CSTPCD
    • 吴萌； 王安平； 吴海涛
    • 摘要： [Objective]To prepare the prokaryotic expression of VP3gene of Muscovy duck parvovirus. [Method]One pair of specific primers was designed to amplify VP3 gene by PCR. The amplified fragments were cloned into prokaryotic expression vector pET-32a,and the recombinant plas-mids were transformed into E. coli BL21(DE3)cells. The protein was expressed following IPTG induction,and detected by the SDS-PAGE. [Re-sult]The recombinant protein matched with the expected result was successfully expresssed,the size of the recombinant protein was about 89 kDa. When the concentration of IPTG was 1. 2 mmol/L,the time was 6 h,the expression of protein was the largest. [Conclusion]The expression of VP3 protein of DPV was successfully expressed through the prokaryotic expression system,and the best expression conditions were explored.%[目的]使番鸭细小病毒(DPV)VP3在原核表达系统中正确表达.[方法]根据番鸭细小病毒VP3基因序列,设计一对特异性引物,利用PCR技术扩增出VP3基因;将其克隆至原核表达载体pET-32a,获得重组表达载体pET-32a-VP3.将重组质粒转化感受态细胞BL21(DE3),经IPTG诱导后,SDS-PAGE检测重组蛋白.[结果]成功表达出与预期大小相符的重组蛋白,约89 kDa;且当IPTG浓度为1.2 mmol/L,诱导时间为6 h时蛋白表达量最大.[结论]该研究通过原核表达系统成功表达了DPV、VP3蛋白,并摸索了蛋白最佳表达条件.
  • 8. Expression and identification of VP3 genes of duck hepatitis A virus type-I in insect cellsⅠ型鸭甲型肝炎病毒VP3基因在昆虫细胞中的表达与鉴定 北大核心 CSCD CSTPCD
    • 王安平； 朱善元； 王永娟； 吴双； 左伟勇； 洪伟鸣
    • 摘要： 为在昆虫细胞中表达Ⅰ型鸭甲型肝炎病毒(Duck hepatitis A virus type-Ⅰ,DHAV-I)SH株的主要结构蛋白VP3,首先根据DHAV-I SH株VP3基因序列设计1对引物,RT-PCR方法扩增出VP3基因,克隆至杆状病毒表达载体pFastBac1,获得重组杆状病毒转移载体pFB-VP3,将其转化到DH10Bac感受态细胞中,经抗性和蓝白斑筛选,获得重组穿梭质粒rBacmid-VP3,在脂质体介导下转染昆虫细胞Sf9,获得重组杆状病毒rBac-VP3.间接免疫荧光结果显示重组蛋白获得了正确表达,能与鸭抗全病毒阳性血清发生特异性反应.Western blot结果显示表达的重组蛋白分子量约为27000.表明,DHAV-I SH株的主要结构蛋白VP3在昆虫细胞中获得了成功表达,为VP3结构蛋白的功能研究及相关亚单位疫苗的研制奠定了基础.%In order to express the main structural protein VP3 of duck hepatitis A virus type-Ⅰ ( DHAV-I) in insect cells, one pair of specific primers were designed according to the published genome sequences of DHAV-I to amplify VP3 genes by PCR, and the amplified fragment was cloned into baculovirus expression vector pFastBac1. The recombinant vector pFB-VP3 was transformed into DH10Bac Escherichia coli, and the positive recombinant bacmid rBacmid-VP3 was selected through resistance and blue-white plague screening. The recombinant bacmid rBacmid-VP3 was then transfected into the Sf9 insect cells by liposome. Indirect immunofluorescence analysis revealed that the recombinant protein was expressed, which could be recognized by the positive anti-virus serum, and the protein was about 27000 in molecular weight. The successful expression of protein VP3 of DHAV-I in insect cells lays a foundation of function study of VP3 protein.
  • 9. VP3的细胞定位及其诱导乳腺癌细胞凋亡效应研究Study on cellular localization of VP3 and its apoptosis-inducing effect on breast cancer cells 北大核心 CSCD CSTPCD
    • 江杨帆； 刘雪兰； 叶红
    • 摘要： 目的:研究鸡传染性贫血病毒VP3基因在正常细胞和乳腺癌细胞中不同时间段的定位及其诱导细胞凋亡效应的变化.方法:用PCR方法扩增鸡贫血病毒的VP3基因,克隆至绿色荧光载体pEGFP-C1,构建含VP3的基因重组体,利用FuGENE(R)6 Reagent将pEGFP-C1-VP3分别转染乳腺癌MCF-7和成纤维细胞L929,观察VP3转染24、48、72 h后的细胞定位,并用流式细胞术检测MCF-7不同时间段的细胞凋亡率.结果:VP3融合蛋白定位于乳腺癌细胞MCF-7核内,并呈现细胞凋亡不同阶段的典型核改变,VP3融合蛋白在L929细胞中经历了由核内迁移到细胞质的变化过程,不引起L929细胞凋亡.结论:VP3在乳腺癌细胞MCF-7中定位于细胞核,并能以诱导凋亡的方式引起癌细胞的死亡,并且凋亡率高于对照组且具有时间依赖性;VP3在正常细胞中定位于细胞质,且不引起凋亡效应.%Objective:To observe the localization of chicken infectious anemia virus VP3 gene in normal cells and breast cancer cells in different times and its apoptosis-inducing effect.Methods: The fundamental cloning method,inserting the VP3 gene of chicken anemia virus into the eukaryotic expression vector pEGFP-C1 was used.Then,the positive recombinant containing VP3 gene pEGFP-C1-VP3 was transfected into human breast cancer cell line MCF-7 and mouse fibroblasts L929 by FuGENE(R)6 transfection reagent in vitro respectively.After 24 hours,48 hours and 72 hours,fluorescence microscope was used to observe the distribution of VP3 in cells and the rate of apoptosis was studied on the treated MCF-7 cells by FCM(Flow Cytometry).Results: The recombinant plasmid pEGFP-C1-VP3 could be localized in the nuclei of breast cancer cells,which showed the typical nuclear changes in different stages of apoptosis.In L929 cells,pEGFP-C1-VP3 underwent a process of migration from the nucleus to the cytoplasm,which didn′t induce apoptosis of L929 cells.Conclusion: VP3 located in the nucleus of MCF-7 breast cancer cells,which can led to cancer cell death by inducing apoptosis,and the apoptosis rate was higher than the control group with time dependence.VP3 located in the cytoplasm of normal cells,and didn′t induce apoptosis.
  • 10. Preparation of Goose Parvovirus VP3 Antiserum and Identification of Propagation in Duck Embryo and Duck Embryo Fibroblasts鹅细小病毒VP3蛋白抗血清的制备及在鸭胚和鸭胚成纤维细胞中的增殖研究 CSTPCD
    • 牛银杰； 刘柏含； 赵丽丽； 孙畅； 陈洪岩
    • 摘要： 目的 制备鹅细小病毒(GPV) VP3衣壳蛋白的兔抗血清,在绍兴麻鸭鸭胚及其成纤维细胞中成功增殖GPV.方法 根据GPVH分离株的VP3基因序列构建原核表达载体pET3a-VP3,诱导纯化VP3蛋白,皮下注射免疫新西兰白兔,收集和纯化VP3抗血清,经Western blotting检测VP3抗血清与VP3蛋白的反应性.GPV H株鹅胚尿囊液接种SPF绍兴麻鸭胚和其成纤维细胞,通过PCR反应和间接免疫荧光方法,检测GPV在鸭胚及其成纤维细胞中的增殖.结果 成功制备了VP3的兔抗血清,同时GPV在鸭胚及其成纤维细胞中进行良好增殖.结论 VP3抗血清的制备及GPV在绍兴麻鸭鸭胚及成纤维细胞中的增殖实验为GPV分子生物学特性及致病机制的研究奠定基础.%Objective To prepare antiserum against VP3 protein and propagate goose parvovims (GPV) H in duck embryo and duck embryo fibroblasts (DEFs).Methods The prokaryotic expression vector pET30a-VP3 were constructed based on VP3 seqeucne of GPV H.VP3 protein was induced,expressd and purified,then immunized the New Zealand white rabbit.The VP3 antiserum was collected,purified and verified by Westem blotting.GPV H fluid was inoculated into shaoxing duck embryo and DEFs,and the propagation of GPV was identified by PCR and indirect immunofuorescence.Result The VP3 antiserum was successfully prepared,and GPV H was well propagated in shaoxing duck embryo and DEFs.Conclusion VP3 antiserum preparation and GPV replication in duck embryo and DEFs may be provided basis for GPV molecular biological characteristic and pathogenic mechanism research.
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